(节选)

中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所裴钢院士与康九红在《2005年科学发展报告》中撰文，介绍了他们的一项重要研究成果——首次发现交感神经系统和重要免疫系统细胞信号转导通路间关键的相互作用，揭示了交感神经系统调控免疫系统的一个潜在的分子机制。

文章说，2004年5月7日，国际著名学术杂志《分子细胞》以编者推选研究论文的形式发表了这项成果。9月17日，国际知名学术杂志《细胞死亡和分化》又以新闻和评论的形式报道了这一工作。这标志着我国的细胞信号转导研究取得了具有国际水平的重要进展。

文章指出，细胞信号转导是近10多年来国际生命科学界研究的热点。细胞信号转导一般由以下几个部分组成：接受细胞外信号并把它转为细胞内信号的受体、有序激活的信号通路、细胞对信号的响应等。其中，有一类G蛋白偶联型的受体，承担着大量的细胞信号转导功能，是最重要的药物靶点。已有的研究表明，β2肾上腺素受体是一种在体内广泛分布的G蛋白偶联受体，是交感神经系统调控免疫系统的主要承担者，但其调节免疫系统的分子机制并不清楚。裴钢及其合作者研究发现，β2肾上腺素受体信号通路中的一个重要的信号分子——b-arrestin2直接抑制在免疫系统中掌管着许多基因表达的转录因子NF-κB的激活，这也就抑制了NF-κB 进入细胞核，无法启动基因表达；同时，β2肾上腺素受体信号还显著增强这种作用。这就首次揭示了β2肾上腺素受体和NF-κB信号通路“对话”的分子机制，阐明了交感神经系统调控免疫系统的可能机制。

文章接着介绍了b-arrestin2是如何抑制NF-κB激活的。IkB家族蛋白是NF-κB活性的抑制剂，可以与NF-kB形成NF-kB-IkB复合物，使NF-kB不能转移到核内。受到外界刺激时，IkB激酶复合体（IKK）被激活，引起IkB家族蛋白磷酸化，导致这些蛋白被泛素化，最终降解，使NF-kB从NF-kB-IkB复合物中释放出来，向细胞核内转移。b-arrestin2可以与IkB抑制蛋白结合，通过空间效应抑制IKK对IkB抑制蛋白的磷酸化，从而影响这类蛋白的泛素化降解，最终使得NF-kB-IkB复合物不能解离，NF-kB不能被激活。

文章最后谈到，这项研究还具有现实意义。现实生活中，工作压力大、心理负担重、情绪紧张的时候，人们往往容易生病，这些就是交感神经系统影响免疫系统的表现。因此，这项研究为将来干预药物的研发提供新的思路和可能的靶点。

 中国网 2005年3月8日